1樓：匿名使用者
溶菌酶（lysozyme）又稱胞壁猛旅質酶（muramidase）或n-乙醯胞壁質聚糖水解酶（n-acetylmuramide glycanohydrlase），是一種能水解致病菌中黏多糖的鹼性酶。主要通過破壞細胞壁中的n-乙醯胞壁酸和n-乙醯氨基葡糖之間的β-1,4糖苷鍵，使細胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，導致細胞壁破裂內容物逸出而使細菌溶解。溶菌酶還可與帶負電荷的病毒蛋白直接結合，與dna、rna、脫輔基蛋白形成複鹽，使病毒失活。
因此，該酶具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。
該枯伏酶廣泛存在於人體多種組織中，鳥類和家禽的蛋清、哺乳動物的淚、唾液、血漿、尿、乳汁等體液以及微生物中也含此酶，其中以蛋清含量最為豐富。從雞蛋清中提取分離的溶菌酶是由18種129個氨基酸殘基構成的單一肽鏈。它富含鹼性氨基酸，有4對二硫鍵維持酶構型，是一種鹼性蛋白質，其n端為賴氨酸，c端為亮氨酸。
可分解溶壁微球菌、巨大芽孢桿菌、黃色八疊球菌等革蘭陽性菌。
由於雞蛋清中的溶菌酶為鹼性，一般採用酸性樹脂進行提枝敗凳取。
得到溶菌酶粗提物後，在不斷攪拌下加入研細的硫酸銨固體是為了鹽析出溶菌酶。
向蛋白質溶液中加入某些濃的無機鹽[如(nh4)2so4或na2so4]溶液後，可以使蛋白質凝聚而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析。這樣析出的蛋白質仍可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質。因此，鹽析是乙個可逆的過程。
利用這個性質，可以採用多次鹽析的方法來分離、提純蛋白質。
蛋白提純加入溶菌酶的原因是什麼？
2樓：武漢華美生物
在蛋白提純過程中，加入溶菌酶的原因是為了裂解大腸桿菌細胞壁，使目標蛋白質從宿主細胞內部被釋放出來，便於後續的純化。
在蛋白提純過程中，加入溶菌酶的原因是為了裂解大腸桿菌細胞壁，使得目標蛋白質從宿主細胞內部被釋放出來唯首，便於後續的純化。
大腸桿菌細胞壁由磷脂、蛋白質和多糖等組成，其中多糖主要包括聚n-乙醯氨基葡萄糖peptidoglycan和外層脂多糖形成細胞壁的主要骨架，並通過交聯作用形成乙個三維的網路結構；
加入溶菌酶能夠針對peptidoglycan的特異性降解作用，使得細胞壁破裂並釋放出蛋白質。溶菌酶可分為多種。常見的加入量為1%左右。
此外歷棗，在裂解大腸桿菌細胞壁時，較長時間的指爛數低溫處理（如＜4°孵育）也有利於蛋白的釋放。
加入溶菌酶不僅能夠裂解細胞壁，還可能對蛋白質造成一定的影響，比如降解部分結構域、改變蛋白的3d結構，進而影響後續純化和實驗結果。在選擇和使用溶菌酶時需要考慮到特定蛋白質的性質和實驗設計的需求，以確保獲得高質量的目標蛋白。
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